施一公团队出超复杂蛋白结构为多囊肾病临床治愈提供分

施一公团队的研究成果在《科学》杂志在线发布，为我们揭示了人源多囊蛋白家族的秘密。这次研究聚焦于多囊蛋白1与多囊蛋白2形成的复合物，其分辨率惊人地达到了3.6埃，相当于10-10米的尺度。这对于我们理解人体内的复杂机制至关重要。

人体内存在的多囊蛋白，一旦突变，就会引发多囊肾病，这是一种相对常见的疾病，每千人中就有1至2.5人可能患病。回顾2003年的研究热点，我们发现那时的研究主要集中在致病基因表达产物的结构与功能上，特别是多囊蛋白1和多囊蛋白2的亚细胞定位等。这次的研究可以说是对那个时期的热点问题进行了深入的，实现了对这个疾病分子机制的彻底，为临床彻底治愈该病提供了可能。

这个蛋白家族的“真面目”并不容易。多囊蛋白1是一个拥有4302个氨基酸的超复杂蛋白，包含11次跨膜螺旋。更难的是，这个蛋白还需要与多囊蛋白2结合形成复合物，这无疑增加了研究的复杂性。

在研究过程中，团队首先面临的是如何获得足够且性质均一的蛋白质。这是一个漫长而繁琐的过程，需要五年的努力。为了获取目标蛋白，研究团队通过基因克隆和病毒侵染的方法，将基因在原核生物中表达，从而富集目标蛋白质。在这个过程中，研究组进行了大量的重复性工作，寻找最适合的表达系统。最终，他们成功地从仅50升的细胞中提取出了极其稀少的蛋白质，这对于后续的研究至关重要。

接下来，研究者们利用冷冻电镜技术，对蛋白质结构进行了精细的。这个过程如同蚂蚁搬家一样，需要收集大量的数据并进行计算重构。最终，施一公团队成功获得了多囊蛋白1和多囊蛋白2形成的独特一比三复合物结构的高精度图像。

这项研究为我们理解多囊肾病的发病机制提供了新的视角。研究团队发现的一些现象与当前主流观点相悖，例如这两个蛋白形成的复合物并不支持其为钙离子通道的假说。这一发现刷新了我们对电压门控离子通道折叠形态的认识。

这项研究不仅为我们揭示了多囊肾病的深层次机制，也为未来的治疗提供了新的方向。施一公团队的这一成果无疑为医学领域注入了新的活力，让我们期待他们在未来的研究中能带来更多的惊喜。这种独特的结构架构赋予了电压门控离子通道与众不同的工作机制与调控方式，使得结构生物学家在类似折叠蛋白的组装过程时，得以领略到更为丰富的内涵。这一特殊的结构特点，由宿强所揭示，为我们对离子通道的理解注入了新的活力。

回溯至十五年前，宿强在发表的论文中提出了一系列关于多囊蛋白1与多囊蛋白2“协同合作”模式的设想。当时，这些仅仅是基于理论上的猜测，共有四种可能的协作模式被提出。随着科技的进步和研究的深入，这些假设即将得到明确的答案。这一进展对于多囊肾病的机制研究来说，无疑是一次重大的突破。

随着对多囊蛋白结构认识的逐渐清晰，我们对这两种蛋白的协同作用有了更为深入的了解。这些新发现不仅为我们揭示了离子通道的工作机理，同时也为未来的研究指明了方向。对于结构生物学家来说，这无疑是一次知识的盛宴。他们可以通过研究这些特殊的结构和工作机理，进一步推动相关领域的发展。

这些成果不仅为我们提供了关于多囊肾病的新视角，更激发了科研工作者们的热情。我们可以预见，随着研究的深入进行，这些理论将会在实践中得到验证，并为治疗多囊肾病等相关疾病提供新的思路和方法。对此，我们充满期待。

（报道员 张佳星）随着研究的不断推进，我们对这一领域的理解将会更加深入。新的发现将会不断涌现，为我们揭示更多关于电压门控离子通道以及多囊肾病的奥秘。让我们共同期待这一领域的未来发展。